fa ارزیابی اثرمهارکنندگی فلز روی بر فعالیت اکسیداتیو آنزیم پراکسیداز با طیف سنجی جذبی و داکینگ مولکولی ژنتیک Genetics مقاله پژوهشی Research Article <strong><span style="background:white;"><span style="font-family:b nazanin;"><span style="font-size:16.0pt;">سابقه و هدف:</span></span></span></strong><span style="background:white;"><span style="font-family:b nazanin;"><span style="font-size:12.0pt;">با توجه به اثرات وابسته به غلظت فلز روی هدف از این تحقیق ارزیابی اثر مهارکنندگی فلز روی بر فعالیت اکسیداتیو آنزیم پراکسیداز به عنوان یکی از مهمترین انزیمهای تنفسی سلول است. </span></span></span><br> <strong><span style="background:white;"><span style="font-family:b nazanin;"><span style="font-size:16.0pt;">مواد و روشها:</span></span></span></strong><span style="background:white;"><span style="font-family:b nazanin;"><span style="font-size:12.0pt;">به منظور استخراج پارامترهای سینتیکی منحنی فعالیت پراکسیداز در غلظتهای مختلف روی بر علیه زمان رسم شده و مکانیزم مهارکنندگی با کمک رسم منحنی های لینور- برگ و داکینگ مولکولی بررسی شده است. </span></span></span><br> <strong><span style="background:white;"><span style="font-family:b nazanin;"><span style="font-size:16.0pt;">یافته ها:</span></span></span></strong><span style="font-family:b nazanin;"><span style="font-size:12.0pt;">فلز روی در غلظتهای مختلف، زمان تاخیر واکنش اکسیداسیون را افزایش داده و انزیم را<span style="background:white;"> با </span></span></span><span dir="LTR" style="background:white;"><span style="font-size:10.0pt;">IC₅₀</span></span><span style="background:white;"><span style="font-family:b nazanin;"><span style="font-size:12.0pt;">370 میکرومولارو به صورت برگشت پذیر مهار می کند. الگوی </span></span></span><span style="font-family:b nazanin;"><span style="font-size:12.0pt;">گرافهای لینوور-برگ برای مکانیزم اثر فلز روی بر فعالیت </span></span><span dir="LTR"><span style="font-size:10.0pt;">HRP</span></span><span style="font-family:b nazanin;"><span style="font-size:12.0pt;"> با مکانیزم غیر رقابتی منطبق است. <span style="background:white;">بر اساس مطالعات داکینگ مولکولی و طیف سنجی جذبی آنزیم، یون روی مستقیما به جایگاه فعال متصل نشده در نتیجه میانکنش آنزیم و روی، انعطاف پذیری گروه هم کاهش یافته</span> و یون آهن از آن حذف نشده است. </span></span><br> <strong><span style="background:white;"><span style="font-family:b nazanin;"><span style="font-size:16.0pt;">نتیجه گیری:</span></span></span></strong><span style="background:white;"><span style="font-family:b nazanin;"><span style="font-size:12.0pt;">یون روی </span></span></span><span style="background:white;"><span style="font-family:b nazanin;"><span style="font-size:12.0pt;">دارای اثرات مهارکنندگی وابسته به غلظت </span></span></span><span style="background:white;"><span style="font-family:b nazanin;"><span style="font-size:12.0pt;">بر </span></span></span><span style="background:white;"><span style="font-family:b nazanin;"><span style="font-size:12.0pt;">پراکسیداز بوده و با تاثیر بر گروه پروستتیک آنزیم فعالیت آن را با مکانیزم غیررقابتی به شدت کاهش می دهد. </span></span></span> Aim and Background: Zinc is one of the metals that preserve the structure and function of many tissues in the body. Its effect is concentration-dependent. It can disrupt the vital process of cellular respiration. This study is aimed to investigate the interaction of this metal in the function and structure of peroxidase as one of the most important oxidoreductase enzymes in cellular respiration process, experimentally and theoretically. Material and methods: In order to extract kinetic parameters using UV-visible spectroscopy techniques and molecular docking modeling, horseradish peroxidase activities were plotted against time and various concentrations of zinc. Absorbance spectrum of the enzyme was obtained in the presence and absence of zinc, to determine the structural change, which are responsible for enzyme inhibition.. Results: The results showed that Zn2+ strongly inhibited peroxidase activity in a reversible uncompetitive-noncompetitive pattern with IC50 370 μM. Moreover, Zn2+ enhanced the lag time and decreased steady state rate of the enzyme. UV-visible spectrum and molecular docking analysis indicated that Zn2+ binding site is distinct from the active site and transformational change and reduction of electron transfer ability of porphyrin ring were occurred in the presence of Zn2+. . Conclusion: We propose that excess amount of zinc induces inhibition in peroxidase activity and possibly causes disorder in cellular respiration and electron transport. It is also believed that it could be useful in drug design for cancer cells. فلز روی, مهارکنندگی, تنفس سلولی, انزیم پراکسیداز Zinc ion, inhibition, cellular respiration, peroxidase 47 54 http://ncmbjpiau.ir/browse.php?a_code=A-10-1018-2&slc_lang=fa&sid=1 Najmeh Hadizadeh Shirazi نجمه هادی زاده شیرازی nhadizade@riau.ac.ir 10031947532846007518 10031947532846007518 Yes Department of biology, Roudehen Branch, Islamic Azad University, Roudehen, Iran گروه زیست شناسی، واحد رودهن، دانشگاه آزاد اسلامی، رودهن، ایران Amir Homayoun Keihan امیرهمایون کیهان 10031947532846007519 10031947532846007519 No Molecular Biology Research center, Baqiyatallah University of medical sciences, Tehran, Iran مرکز تحقیقات بیوتکنولوژی مولکولی، دانشگاه علوم پزشکی بقیه الله ، تهران، ایران Sharareh Sajjadi شراره سجادی 10031947532846007520 10031947532846007520 No Department of biology, Roudehen Branch, Islamic Azad University, Roudehen, Iran گروه زیست شناسی، واحد رودهن، دانشگاه آزاد اسلامی، رودهن، ایران