fa فعالیت و پایداری آنزیم الکل دهیدروژناز در حضور نمک های سری کوزموتروپ و کائوتروپ سلولی و مولکولی Cellular and molecular مقاله پژوهشی Research Article <b> سابقه و هدف:</b> کاتالیز آنزیمی درمحلول های حاوی غلظت های بالای نمک در برخی حوضه های علوم کاربرد دارد. فعالیت و پایداری آنزیم الکل دهیدروژناز کبد اسب با سری هافمیستر و به اصطلاح ویژگی های کوزموتروپیک و کائوتروپیک که با ضریب ویسکوزیته B معادله جان _ دول مشخص می شود رابطه تنگاتنگی دارد (B+ برای کاتیون ها و B-برای آنیون ها). در این مطالعه پایداری دمایی و فعالیت آنزیم در حضور این نمک ها مورد مطالعه قرار گرفت. <div style="direction: rtl"><b>مواد و روش ها:</b> در این مطالعه اثر غلظت های زیاد (M4-1) نمک های NaCl ,NaNO3 ,Na2SO4 , NaClO4 ,NaAc و غلظت های (M3-1) نمک های KCl، NH4Cl، CsCl بر فعالیت و پایداری آنزیم الکل دهیدروژناز کبد اسب (HLADH) بررسی گردید.  </div><div style="direction: rtl"><b>یافته ها:</b> مشخص شد که هم فعالیت و هم پایداری آنزیم با تفاوت در ضرایب ویسکوزیته آنیون با کاتیون ارتباط دارد. در حضور نمک هایی که آنیون و کاتیون های آنها ویژگی های کوزموتروپیک و کائوتروپیک مشابهی دارند (NaAc و NaCl) فعالیت کاتالتیک آنزیم بهترین شرایط را نشان داد. ویژگی کوزموتروپیک – کائوتروپیک هم کاتیون ها و هم آنیون ها، بر فعالیت کاتالتیک آنزیم با اثر بر روی جایگاه فعال و مکانیسم کاتالتیک و pH سطحی آنزیم تاثیر می گذارد. آنیون ها در مقایسه با کاتیون ها نقش غالب تری بر پایداری آنزیم نشان دادند. آنیون استات پایداری دمایی بیشتر را القا نمود (از 300 تا 560 دقیقه در دمای °C 60) .  </div><div style="direction: rtl"><b>نتیجه گیری: </b>مطالعه حاضر پیچیدگی تأثیر نمک های معدنی و یون ها روی فعالیت و پایداری الکل دهید روژناز کبد اسب را نشان داد. هر دو جنبه بطور مستقیم یا غیر مستقیم از اثرات هافمیستری تاثیر می پذیرد. مطالعه پایداری آنزیم الکل دهیدروژناز مثال دیگری می باشد که نشان داد آنیون های کوزموتروپیک و کاتیون های کائوتروپیک پایداری بالاتری را به آنزیم اعطا می کنند. </div> <b> Aim and Background:</b> Enzyme action at high salt concentrations is of practical relevance in a number of application areas. Both activity and stability of the horse liver alcohol dehydrogenase correlate well with the Hofmeister series in terms of the salt's kosmotropic/chaotropic properties, which are assessed by the Jones–Dole viscosity B coefficients (B+ for cations and B− for anions). In this study thermal stability and activity of the enzyme were invetigated. <div><b>Materials and Methods:</b> In this study, the effects of high concentrations (1- 4 M) of NaCl, NaNO3, Na2SO4 NaClO4, NaAc and concentrations (1-3 M) of KCl, NH4Cl, CsCl on the activity and stability of the horse liver alcohol dehydrogenase enzyme (HLADH) were investigated.  </div><div><b>Results:</b> It was found that both enzyme activity and stability of the enzyme are related to the (B−− B+) values of the salts. In the presence of salt whose anions and cations have similar kosmotropic/chaotropic properties (NaAc and NaCl), catalytic activity of enzyme showed the best conditions. kosmotropic/chaotropic properties of both cation and anion affect the catalytic activity of the enzyme by impact on the active site and catalytic mechanism and surface pH. Anions compared with cations had a more predominant role in the stability of the enzyme. Acetate anion may induce greater thermal stability (half-life increased from 300 to 560 min at 60 °C).  </div><div><b>Conclusion:</b> The present work has demonstrated explicitly the impact of inorganic salts and ions on both the activity and stability of horse liver alcohol dehydrogenase. The stability study of alcohol dehydrogenase offers another example of more kosmotropic anions and chaotropic cations favoring higher enzyme stability.</div> الکل دهیدروژناز کبد اسب, فعالیت و پایداری, سری هافمیستر, کوزموتروپیسیته و کائوتروپیسیته Horse liver alcohol dehydrogenase, Activity and stability, Hafmeister Series, Kosmotrope and Chaotrope 73 78 http://ncmbjpiau.ir/browse.php?a_code=A-10-430-2&slc_lang=fa&sid=1 Rasoul Sharifi رسول شریفی 10031947532846003262 10031947532846003262 No Department of Biology, Basic Science College, Science and Research Branch, Islamic Azad University, Tehran,Iran گروه زیست شناسی، دانشکده علوم پایه، دانشگاه آزاد اسلامی واحد علوم وتحقیقات تهران- ایران Saleh Soleimani صالح سلیمانی 10031947532846003263 10031947532846003263 No Department of Biology, Basic Science College, Science and Research Branch, Islamic Azad University, Tehran,Iran گروه زیست شناسی، دانشکده علوم پایه، دانشگاه آزاد اسلامی واحد علوم وتحقیقات تهران- ایران Nazila Amini نازیلا امینی 10031947532846003264 10031947532846003264 No Department of Biology, Basic Science College, Science and Research Branch, Islamic Azad University, Tehran,Iran ، گروه زیست شناسی، دانشکده علوم پایه، دانشگاه آزاد اسلامی واحد علوم وتحقیقات تهران- ایران Ahmad Panahazari احمد پناه آذری 10031947532846003265 10031947532846003265 No Department of Biology, Basic Science College, Science and Research Branch, Islamic Azad University, Tehran,Iran ، گروه زیست شناسی، دانشکده علوم پایه، دانشگاه آزاد اسلامی واحد علوم وتحقیقات تهران- ایران Samira Sharifi سمیرا شریفی 10031947532846003266 10031947532846003266 No Islamic Azad University, Marand, Iran ، گروه علوم پزشکی، دانشگاه آزاد اسلامی واحد مرند- ایران seyed Mohammad Atyabi سید محمد اطیابی 10031947532846003267 10031947532846003267 No Department of biotechnology Pilot, Institute Pasteur of Iran -Tehran – Iran عضو هیئت علمی انستیتو پاستور، پایلوت بیوتکنولوژی تهران- ایران Meharan Miroliaei مهران میراولیائی mmiroliaei@yahoo.com 10031947532846003268 10031947532846003268 Yes Department of Biology, Faculty of Sciences, University of Isfahan, Isfahan, Iran. گروه زیست شناسی، دانشکده علوم، دانشگاه اصفهان- ایران