New Cellularand Molecular Biotechnology Journal

fa مقایسۀ اثرهای مولکولی آبامکتین و ایورمکتین در تغییرهای ساختاری پروتئینِ آلبومین سرم گاوی با استفاده از روش‌های طیف‌سنجی و داکینگ مولکولی Comparison of the molecular effects of abamectin and ivermectin on structural changes in bovine serum albumin protein using spectroscopic and molecular docking methods سلولی و مولکولی Cellular and molecular مقاله پژوهشی Research Article سابقه و هدف: آفت‌کش‌ها از مهم‌ترین عوامل محیطی هستند که در سالیان اخیر به‌طور گسترده تولید و استفاده می‌شوند و اثرهای انکارناپذیری بر محیط‌زیست و سلامت انسان بر جای می‌گذارند. آورمکتین‌ها آفت‌کش‌های جدیدی هستند که نمونه‌هایی از آن شامل آفت‌کش آبامکتین و داروی ضدانگل ایورمکتین می‌باشد. در تحقیق حاضر اثرهای مولکولی برهم‌کُنش آبامکتین و ایورمکتین بر تغییرهای ساختاری پروتئین سرم گاوی به‌طور مقایسه‌ای موردبررسی قرار می‌گیرد. مواد و روش‌ها: در این پژوهش، اثر برهم‌کُنش آلبومین سرم گاوی (BSA) با دو ترکیب آبامکتین (آفت‌کُش) و ایورمکتین (داروهای ضدانگل) با روش‌های مختلف طیف‌سنجیِ مرئی- فرابنفش، فلورسانس ذاتی در غلظت‌های مختلف اوره و طیف‌سنجیِ تبدیل فوریه فروسرخ (ATR-FTIR) همراه با مدل‌سازی مولکولی و مطالعه‌های تجمع گرمایی موردبررسی قرار گرفت. یافته ها: نتایج طیف سنجیِ مرئی-فرابنفش نشان داد که افزایش غلظت لیگاندها (آبامکتین و ایورمکتین) باعث کاهش شدت جذب در طول‌موج 280 نانومتر (اثر هیپوکرومیک) شده است که نشان‌دهندۀ تشکیل کمپلکس بین لیگاندها با  BSAمی‌باشد. بررسی تغییرهای انرژی آزاد اتصال (ΔG) تأیید کرد که این برهم‌کُنش‌ها خودبه‌خودی هستند. بررسی اثر اوره با روش طیف‌سنجی فلورسانس نیز نشان دادند که شدت نشر پروتئین در حضور آبامکتین نسبت به ایورمکتین کاهش بیشتری داشت که نشان‌دهندۀ تغییر قطبیت محیط اطراف باقی‌مانده‌های  اسیدآمینه‌های آروماتیک مانند تریپتوفان است. همچنین نتایج طیف‌سنجیِ تبدیل فوریۀ فروسرخ (ATR-FTIR) نشان داد که محتوای ساختار دوم پروتئین BSA در حضور لیگاندها تغییرهای جزیی دارد. نتایج حاصل از تحلیل داکینگ مولکولی نشان داد که آبامکتین اتصال پایدارتری به پروتئین دارد، زیرا مقدار انرژی اتصال آن (9/11-کیلوکالری بر مول) کمتر از ایورمکتین (0/11-کیلوکالری بر مول) است. نتایج تجمع پروتئین نشان داد که BSA تمایل بالایی به تجمع در حضور هر دو لیگاند دارد. مقایسۀ اثرهای مولکولی این دو لیگاند نشان دادند که تغییرهای ساختاری پروتئین در برهم‌کُنش با آبامکتین نسبت به ایورمکتین بیشتر است که می‌تواند به‌دلیل تفاوت در نوع گروه‌های عاملی و ساختارِ شیمیایی لیگاندها باشد. نتیجه‌گیری: این مطالعه با استفاده از تکنیک‌های طیف‌سنجی و مدل‌سازی مولکولی نشان دادند که اثرهای مولکولی آبامکتین نسبت به ایورمکتین در تغییر ساختار BSA بیشتر است به‌دلیل تفاوت نوع برهم‌کُنش و تفاوت در ساختار شیمیایی و نوع گروه‌های عاملی در این لیگاندها می‌باشد.   Aim and Background: Pesticides are among the most important environmental factors that have been widely produced and used in recent years and they have undeniable effects on the environment and human health. <a name="_Hlk214209655">The newly developed pesticides known as Avermectins, which includes Abamectin and Ivermectin, are effective against parasites</a>. In this study, we compare the molecular effects of Abamectin and Ivermectin's interaction on the structural changes of bovine serum albumin (BSA). Materials and Methods: In this study, the interaction effects of bovine serum albumin (BSA) with two compounds, Abamectin (pesticide) and Ivermectin (antiparasitic drugs), were investigated using different methods of visible-ultraviolet spectroscopy, intrinsic fluorescence at different urea concentrations, and Fourier transform infrared spectroscopy (ATR-FTIR) along with molecular modeling and thermal accumulation studies. Results :The results of UV-Visible spectroscopy showed that increasing the concentration of ligands (Abamectin and Ivermectin) caused a decrease in the absorption intensity at a wavelength of 280 nm (hypochromic effect), indicating the occurrence of interactions between the ligands and bovine serum albumin (BSA). The study of the changes in the binding free energy (ΔG) confirmed that these interactions are spontaneous. Fluorescence spectroscopy analysis of the urea effect revealed that the emission intensity of the protein decreased more significantly in the presence of Abamectin compared to Ivermectin, indicating a change in the polarity of the microenvironment surrounding aromatic amino acid residues such as tryptophan. The results of Fourier transform infrared spectroscopy (ATR-FTIR) also showed that the content of the secondary structure of the bovine serum albumin protein in the presence of ligands has slight changes. Abamectin's binding to BSA was more stable than Ivermectin's, as the binding energy value of Abamectin (-11.9 kcal/mol) is lower than that of Ivermectin (-11.0 kcal/mol). The protein aggregation results indicated that BSA is highly prone to aggregate in the presence of any ligand. Comparison of the molecular effects of these two ligands in the interaction with BSA showed that the structural changes of the protein in the interaction with Abamectin are greater than those of Ivermectin, which could be due to the difference in the type of functional groups and chemical structure of the ligands. Conclusion: This study, using spectroscopic and molecular modeling techniques, showed that Abamectin has greater molecular effects than Ivermectin in changing the structure of BSA. Because of the distinctions in the type of interaction and the chemical composition and functional groups of these ligands.   پروتئین آلبومین سرم گاوی, آبامکتین, ایورمکتین Bovine Serum Albumin, Abamectin, Ivermectin 93 107 http://ncmbjpiau.ir/browse.php?a_code=A-10-1724-5&slc_lang=fa&sid=1 Asma Valizadeh اسما ولی زاده 100319475328460015691 100319475328460015691 No Department of Biology, SR.C., Islamic Azad University, Tehran, Iran گروه زیست‌شناسی، واحد علوم و تحقیقات، دانشگاه آزاد اسلامی، تهران، ایران. Parvaneh Maghami پروانه مقامی 100319475328460015692 100319475328460015692 Yes Department of Biology, SR.C., Islamic Azad University, Tehran, Iran. گروه زیست‌شناسی، واحد علوم و تحقیقات، دانشگاه آزاد اسلامی، تهران، ایران. Leila Hassani لیلا حسنی 100319475328460015693 100319475328460015693 No Department of Biological Sciences, Institute for Advanced Studies in Basic Sciences (IASBS), Zanjan 45137-66731, Iran گروه زیست‌شناسی، دانشکدۀ علوم زیستی، دانشگاه تحصیلات تکمیلی علوم پایه، زنجان، ایران. Sohrab Imani سهراب ایمانی 100319475328460015694 100319475328460015694 No Department of Entomology, SR.C., Islamic Azad University, Tehran, Iran گروه حشره‌شناسی کشاورزی، واحد علوم و تحقیقات، دانشگاه آزاد اسلامی، تهران، ایران.