سابقه و هدف: رشته های آمیلوئیدی نانو ساختارهایی هستند که در نتیجه اتصال پپتیدها و پروتئین­ها به یکدیگر به وجود می آیند. در سال­های اخیر رشته های آمیلوئیدی به عنوان نانو مواد جدید مورد توجه قرار گرفته اند. از این منظر، افزایش میزان آمیلوئیدی شدن پروتئین­ها می تواند مطلوب باشد. در این مطالعه فرایند آمیلوئیدی شدن آلبومین سرم گاوی به عنوان یک پروتئین مدل، بهینه سازی شده است.

مواد و روش­ها: پروتئین آلبومین سرم گاوی در بافر میکس سیترات-فسفات با pH های مختلف ۱ و ۲ و ۳ و ۷/۴ و ۴/۷ قرار گرفته و هر کدام در حمام آب با دماهای مختلف (از ۴۰-۸۰ درجه سانتیگراد) قرار گرفته و به کمک مگنت­های کوچک (برنجی) با سرعت ۱۰۰ دور در دقیقه و برای زمان­های مختلف ۰، ۲۴، ۴۸ و ۷۲ ساعت بهم زده شدند تا رشته های پروتئنی در هر یک بوجود آید. سپس میزان رشته های آمیلوئیدی حاصله به روش جذب سنجی مرئی و با استفاده از رنگ کنگورد مورد بررسی قرار گرفت.

یافته ها: در این تحقیق اثر چهار متغیر دما، pH، زمان و غلظت پروتئین بر فرایند فیبریل زایی بررسی شده و نتایج حاصله با روش طیف سنجی کنگورد به­صورت تغییرات طول موج ماکزیمم (λ_max) و جذب در طول موج ماکزیمم (Aλ_max) و نیز میکروسکوپ الکترونی گذاره مورد تائید قرار گرفت. مشخص شد که بهترین شرایط تشکیل رشته های آمیلوئیدی در غلظت ۵ میلی گرم بر میلی لیتر از پروتئین BSA و در pH بافر برابر ۳ و پس از ۷۲ ساعت انکوباسیون در دمای ۷۰ درجه سانتیگراد می باشد.

نتیجه گیری: از روش ساده جذب سنجی کنگورد می توان به­عنوان آزمایش اولیه برای تائید حضور نانو رشته های پروتئینی استفاده نمود و در این راستا، میزان جذب در طول موج ماکزیمم به­عنوان یک شاخص موثق معرفی می شود.

سابقه و هدف: مطالعه­ های آسیب‌شناختی، تشکیل پلاک‌های فیبری و توده‌های تجمع یافته پپتید آمیلوئید بتا (Aβ) را یکی از دلایل بیماری آلزایمر پیشنهاد کرده‌اند. از آن­جا که این بیماری وابسته به ساختار فضایی پروتئین است در این مقاله به روش شبیه­ سازی دینامیک مولکولی مراحل آغازین تغییرهای کنفورماسیون دو مونومر از Aβ، Aβ (۱-۴۲) و Aβ (۱-۴۰) مورد بررسی قرار می­گیرد.

مواد و روش­ ها: ساختار NMR دو پپتید Aβ (۱-۴۰) و  Aβ (۱-۴۲) با کد ۱IYT و ۱BA۴   از بانک اطلاعات پروتئین گرفته شده است. مونومرها در دمای K ۳۱۰ در فشار ثابت ۱ بار در بازه زمانی ۲۰ نانو ثانیه با استفاده از نرم افزار گرومکس شبیه­ سازی شدند.

یافته­ ها: جذر میانگین مربع انحراف­ های RMSD، تغییرهای شعاع ژیراسیون و سطح قابل دسترس حلال نشان می­ دهند که تغییرهای ساختاری و سستی مونومر Aβ (۱-۴۲) و استعداد آن در تجمع بیش­تر از مونومر Aβ (۱-۴۰) است.

نتیجه ­گیری: مقایسه سطح قابل دسترس حلال نشان می­دهد هیدروفوبیسیتی نقش مهمی در ایجاد کانفورماسیون معیوب مونومر Aβ (۱-۴۲) دارد. سایر خواص از جمله سستی ساختاری نیز Aβ (۱-۴۲) را مستعد تجمع و ایجاد بیماری آلزایمر نشان می دهند.