دوره 15، شماره 60 - ( 9-1404 )
جلد 15 شماره 60 صفحات 107-93 |
برگشت به فهرست نسخه ها
Download citation:
BibTeX | RIS | EndNote | Medlars | ProCite | Reference Manager | RefWorks
Send citation to:
BibTeX | RIS | EndNote | Medlars | ProCite | Reference Manager | RefWorks
Send citation to:
Valizadeh A, Maghami P, Hassani L, Imani S. Comparison of the molecular effects of abamectin and ivermectin on structural changes in bovine serum albumin protein using spectroscopic and molecular docking methods. NCMBJ 2025; 15 (60) :93-107
URL: http://ncmbjpiau.ir/article-1-1787-fa.html
URL: http://ncmbjpiau.ir/article-1-1787-fa.html
ولی زاده اسما، مقامی پروانه، حسنی لیلا، ایمانی سهراب. مقایسۀ اثرهای مولکولی آبامکتین و ایورمکتین در تغییرهای ساختاری پروتئینِ آلبومین سرم گاوی با استفاده از روشهای طیفسنجی و داکینگ مولکولی. مجله تازه هاي بيوتكنولوژي سلولي و مولكولي. 1404; 15 (60) :93-107
گروه زیستشناسی، واحد علوم و تحقیقات، دانشگاه آزاد اسلامی، تهران، ایران.
چکیده: (20 مشاهده)
سابقه و هدف: آفتکشها از مهمترین عوامل محیطی هستند که در سالیان اخیر بهطور گسترده تولید و استفاده میشوند و اثرهای انکارناپذیری بر محیطزیست و سلامت انسان بر جای میگذارند. آورمکتینها آفتکشهای جدیدی هستند که نمونههایی از آن شامل آفتکش آبامکتین و داروی ضدانگل ایورمکتین میباشد. در تحقیق حاضر اثرهای مولکولی برهمکُنش آبامکتین و ایورمکتین بر تغییرهای ساختاری پروتئین سرم گاوی بهطور مقایسهای موردبررسی قرار میگیرد.
مواد و روشها: در این پژوهش، اثر برهمکُنش آلبومین سرم گاوی (BSA) با دو ترکیب آبامکتین (آفتکُش) و ایورمکتین (داروهای ضدانگل) با روشهای مختلف طیفسنجیِ مرئی- فرابنفش، فلورسانس ذاتی در غلظتهای مختلف اوره و طیفسنجیِ تبدیل فوریه فروسرخ (ATR-FTIR) همراه با مدلسازی مولکولی و مطالعههای تجمع گرمایی موردبررسی قرار گرفت.
یافته ها: نتایج طیف سنجیِ مرئی-فرابنفش نشان داد که افزایش غلظت لیگاندها (آبامکتین و ایورمکتین) باعث کاهش شدت جذب در طولموج 280 نانومتر (اثر هیپوکرومیک) شده است که نشاندهندۀ تشکیل کمپلکس بین لیگاندها با BSAمیباشد. بررسی تغییرهای انرژی آزاد اتصال (ΔG) تأیید کرد که این برهمکُنشها خودبهخودی هستند. بررسی اثر اوره با روش طیفسنجی فلورسانس نیز نشان دادند که شدت نشر پروتئین در حضور آبامکتین نسبت به ایورمکتین کاهش بیشتری داشت که نشاندهندۀ تغییر قطبیت محیط اطراف باقیماندههای اسیدآمینههای آروماتیک مانند تریپتوفان است. همچنین نتایج طیفسنجیِ تبدیل فوریۀ فروسرخ (ATR-FTIR) نشان داد که محتوای ساختار دوم پروتئین BSA در حضور لیگاندها تغییرهای جزیی دارد. نتایج حاصل از تحلیل داکینگ مولکولی نشان داد که آبامکتین اتصال پایدارتری به پروتئین دارد، زیرا مقدار انرژی اتصال آن (9/11-کیلوکالری بر مول) کمتر از ایورمکتین (0/11-کیلوکالری بر مول) است. نتایج تجمع پروتئین نشان داد که BSA تمایل بالایی به تجمع در حضور هر دو لیگاند دارد. مقایسۀ اثرهای مولکولی این دو لیگاند نشان دادند که تغییرهای ساختاری پروتئین در برهمکُنش با آبامکتین نسبت به ایورمکتین بیشتر است که میتواند بهدلیل تفاوت در نوع گروههای عاملی و ساختارِ شیمیایی لیگاندها باشد.
نتیجهگیری: این مطالعه با استفاده از تکنیکهای طیفسنجی و مدلسازی مولکولی نشان دادند که اثرهای مولکولی آبامکتین نسبت به ایورمکتین در تغییر ساختار BSA بیشتر است بهدلیل تفاوت نوع برهمکُنش و تفاوت در ساختار شیمیایی و نوع گروههای عاملی در این لیگاندها میباشد.
مواد و روشها: در این پژوهش، اثر برهمکُنش آلبومین سرم گاوی (BSA) با دو ترکیب آبامکتین (آفتکُش) و ایورمکتین (داروهای ضدانگل) با روشهای مختلف طیفسنجیِ مرئی- فرابنفش، فلورسانس ذاتی در غلظتهای مختلف اوره و طیفسنجیِ تبدیل فوریه فروسرخ (ATR-FTIR) همراه با مدلسازی مولکولی و مطالعههای تجمع گرمایی موردبررسی قرار گرفت.
یافته ها: نتایج طیف سنجیِ مرئی-فرابنفش نشان داد که افزایش غلظت لیگاندها (آبامکتین و ایورمکتین) باعث کاهش شدت جذب در طولموج 280 نانومتر (اثر هیپوکرومیک) شده است که نشاندهندۀ تشکیل کمپلکس بین لیگاندها با BSAمیباشد. بررسی تغییرهای انرژی آزاد اتصال (ΔG) تأیید کرد که این برهمکُنشها خودبهخودی هستند. بررسی اثر اوره با روش طیفسنجی فلورسانس نیز نشان دادند که شدت نشر پروتئین در حضور آبامکتین نسبت به ایورمکتین کاهش بیشتری داشت که نشاندهندۀ تغییر قطبیت محیط اطراف باقیماندههای اسیدآمینههای آروماتیک مانند تریپتوفان است. همچنین نتایج طیفسنجیِ تبدیل فوریۀ فروسرخ (ATR-FTIR) نشان داد که محتوای ساختار دوم پروتئین BSA در حضور لیگاندها تغییرهای جزیی دارد. نتایج حاصل از تحلیل داکینگ مولکولی نشان داد که آبامکتین اتصال پایدارتری به پروتئین دارد، زیرا مقدار انرژی اتصال آن (9/11-کیلوکالری بر مول) کمتر از ایورمکتین (0/11-کیلوکالری بر مول) است. نتایج تجمع پروتئین نشان داد که BSA تمایل بالایی به تجمع در حضور هر دو لیگاند دارد. مقایسۀ اثرهای مولکولی این دو لیگاند نشان دادند که تغییرهای ساختاری پروتئین در برهمکُنش با آبامکتین نسبت به ایورمکتین بیشتر است که میتواند بهدلیل تفاوت در نوع گروههای عاملی و ساختارِ شیمیایی لیگاندها باشد.
نتیجهگیری: این مطالعه با استفاده از تکنیکهای طیفسنجی و مدلسازی مولکولی نشان دادند که اثرهای مولکولی آبامکتین نسبت به ایورمکتین در تغییر ساختار BSA بیشتر است بهدلیل تفاوت نوع برهمکُنش و تفاوت در ساختار شیمیایی و نوع گروههای عاملی در این لیگاندها میباشد.
نوع مطالعه: مقاله پژوهشی |
موضوع مقاله:
سلولی و مولکولی
دریافت: 1404/9/29 | پذیرش: 1404/9/10 | انتشار: 1404/9/10
دریافت: 1404/9/29 | پذیرش: 1404/9/10 | انتشار: 1404/9/10
| بازنشر اطلاعات | |
 |
این مقاله تحت شرایط Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License قابل بازنشر است. |
