دوره 7، شماره 27 - ( 6-1396 )
جلد 7 شماره 27 صفحات 54-47 |
برگشت به فهرست نسخه ها
Download citation:
BibTeX | RIS | EndNote | Medlars | ProCite | Reference Manager | RefWorks
Send citation to:
BibTeX | RIS | EndNote | Medlars | ProCite | Reference Manager | RefWorks
Send citation to:
Hadizadeh Shirazi N, Homayoun Keihan A, Sajjadi S. Evaluation of oxidative activity of horseradish peroxidase in thepresence of zinc ion; spectroscopic and molecular docking study. NCMBJ 2017; 7 (27) :47-54
URL: http://ncmbjpiau.ir/article-1-1000-fa.html
URL: http://ncmbjpiau.ir/article-1-1000-fa.html
هادی زاده شیرازی نجمه، کیهان امیرهمایون، سجادی شراره. ارزیابی اثرمهارکنندگی فلز روی بر فعالیت اکسیداتیو آنزیم پراکسیداز
با طیف سنجی جذبی و داکینگ مولکولی
. مجله تازه هاي بيوتكنولوژي سلولي و مولكولي. 1396; 7 (27) :47-54
گروه زیست شناسی، واحد رودهن، دانشگاه آزاد اسلامی، رودهن، ایران ، nhadizade@riau.ac.ir
چکیده: (5125 مشاهده)
سابقه و هدف:با توجه به اثرات وابسته به غلظت فلز روی هدف از این تحقیق ارزیابی اثر مهارکنندگی فلز روی بر فعالیت اکسیداتیو آنزیم پراکسیداز به عنوان یکی از مهمترین انزیمهای تنفسی سلول است.
مواد و روشها:به منظور استخراج پارامترهای سینتیکی منحنی فعالیت پراکسیداز در غلظتهای مختلف روی بر علیه زمان رسم شده و مکانیزم مهارکنندگی با کمک رسم منحنی های لینور- برگ و داکینگ مولکولی بررسی شده است.
یافته ها:فلز روی در غلظتهای مختلف، زمان تاخیر واکنش اکسیداسیون را افزایش داده و انزیم را با IC50370 میکرومولارو به صورت برگشت پذیر مهار می کند. الگوی گرافهای لینوور-برگ برای مکانیزم اثر فلز روی بر فعالیت HRP با مکانیزم غیر رقابتی منطبق است. بر اساس مطالعات داکینگ مولکولی و طیف سنجی جذبی آنزیم، یون روی مستقیما به جایگاه فعال متصل نشده در نتیجه میانکنش آنزیم و روی، انعطاف پذیری گروه هم کاهش یافته و یون آهن از آن حذف نشده است.
نتیجه گیری:یون روی دارای اثرات مهارکنندگی وابسته به غلظت بر پراکسیداز بوده و با تاثیر بر گروه پروستتیک آنزیم فعالیت آن را با مکانیزم غیررقابتی به شدت کاهش می دهد.
مواد و روشها:به منظور استخراج پارامترهای سینتیکی منحنی فعالیت پراکسیداز در غلظتهای مختلف روی بر علیه زمان رسم شده و مکانیزم مهارکنندگی با کمک رسم منحنی های لینور- برگ و داکینگ مولکولی بررسی شده است.
یافته ها:فلز روی در غلظتهای مختلف، زمان تاخیر واکنش اکسیداسیون را افزایش داده و انزیم را با IC50370 میکرومولارو به صورت برگشت پذیر مهار می کند. الگوی گرافهای لینوور-برگ برای مکانیزم اثر فلز روی بر فعالیت HRP با مکانیزم غیر رقابتی منطبق است. بر اساس مطالعات داکینگ مولکولی و طیف سنجی جذبی آنزیم، یون روی مستقیما به جایگاه فعال متصل نشده در نتیجه میانکنش آنزیم و روی، انعطاف پذیری گروه هم کاهش یافته و یون آهن از آن حذف نشده است.
نتیجه گیری:یون روی دارای اثرات مهارکنندگی وابسته به غلظت بر پراکسیداز بوده و با تاثیر بر گروه پروستتیک آنزیم فعالیت آن را با مکانیزم غیررقابتی به شدت کاهش می دهد.
ارسال پیام به نویسنده مسئول
| بازنشر اطلاعات | |
 |
این مقاله تحت شرایط Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License قابل بازنشر است. |
