سابقه و هدف: مطالعه­ های آسیب‌شناختی، تشکیل پلاک‌های فیبری و توده‌های تجمع یافته پپتید آمیلوئید بتا (Aβ) را یکی از دلایل بیماری آلزایمر پیشنهاد کرده‌اند. از آن­جا که این بیماری وابسته به ساختار فضایی پروتئین است در این مقاله به روش شبیه­ سازی دینامیک مولکولی مراحل آغازین تغییرهای کنفورماسیون دو مونومر از Aβ، Aβ (1-42) و Aβ (1-40) مورد بررسی قرار می­گیرد.

مواد و روش­ ها: ساختار NMR دو پپتید Aβ (1-40) و  Aβ (1-42) با کد 1IYT و 1BA4   از بانک اطلاعات پروتئین گرفته شده است. مونومرها در دمای K ۳۱۰ در فشار ثابت ۱ بار در بازه زمانی ۲۰ نانو ثانیه با استفاده از نرم افزار گرومکس شبیه­ سازی شدند.

یافته­ ها: جذر میانگین مربع انحراف­ های RMSD، تغییرهای شعاع ژیراسیون و سطح قابل دسترس حلال نشان می­ دهند که تغییرهای ساختاری و سستی مونومر Aβ (1-42) و استعداد آن در تجمع بیش­تر از مونومر Aβ (1-40) است.

نتیجه ­گیری: مقایسه سطح قابل دسترس حلال نشان می­دهد هیدروفوبیسیتی نقش مهمی در ایجاد کانفورماسیون معیوب مونومر Aβ (1-42) دارد. سایر خواص از جمله سستی ساختاری نیز Aβ (1-42) را مستعد تجمع و ایجاد بیماری آلزایمر نشان می دهند.